Chaperonas moleculares y el control de calidad del plegamiento proteico
| Departamento(s) Bioquímica y Biología Molecular |
||
| Área(s) de la ciencia |
||
| IP: Fernando Moro | Co-IP: Arturo Muga | |
|
Miembros Natalia Orozco, Aitor Franco, Naihara Álvarez, Lorea Velasco |
||
|
Palabras Clave Chaperonas moleculares, agregación proteica, plegamiento de proteínas, neurodegeneración, separación de fases de proteínas. |
||
|
Descripción La agregación proteica, consecuencia de un plegamiento deficiente, se asocia a numerosas patologías neurodegenerativas (Parkinson, Alzheimer, etc.). Para preservar un proteoma sano y evitar la agregación, la célula tiene un sistema de control de calidad formado por numerosos componentes. Las chaperonas moleculares tienen un papel esencial en este sistema ya que, además de evitar la agregación proteica en condiciones fisiológicas, pueden solubilizar agregados proteicos, cuya formación es inevitable en condiciones de estrés. Estamos caracterizando la solubilización de agregados proteicos relacionados con enfermedades neurodegenerativas (a-sinucleína, tau, SOD1) por el sistema desagregasa humano: una combinación de chaperonas de las familias Hsp70, Hsp40 y Hsp110. También estudiamos su papel en la formación y maduración de condensados proteicos, conocidos como orgánulos sin membrana. |
||
|
Líneas de Investigación
|
||
|
Equipamiento Cromatógrafos, fluorímetros, ITC, SPR, lector de placas |
||
|
Enlace página web
|
Contacto |
|